아미노산 — 구조, 종류, 필수 아미노산과 비필수 아미노산

아미노산은 아미노기와 카복실기를 모두 포함하는 유기 분자입니다. 생물학과 생화학에서 표준 $\alpha$-아미노산은 서로 결합해 단백질을 이루는 작은 분자들입니다. 빠르게 이해하는 핵심은 이것입니다. 모두 같은 골격을 공유하고, 성질을 바꾸는 것은 곁사슬 $R$입니다.

아미노산 구조 한눈에 보기

표준 $\alpha$-아미노산에서는 하나의 중심 탄소가 네 가지에 결합합니다. 아미노기, 카복실기, 수소 원자, 그리고 가변적인 곁사슬 $R$입니다. 흔히 쓰는 단순화된 구조식은 다음과 같습니다.

$$\mathrm{H_2N{-}CH(R){-}COOH}$$

아미노산이 중성에 가까운 pH의 물속에 있다면, 이렇게 중성처럼 보이는 식이 항상 가장 적절한 그림은 아닙니다. 많은 아미노산은 주로 쯔비터이온 형태로 존재하는데, 이는 하나의 분자가 양전하와 음전하를 동시에 가진다는 뜻입니다. 대표적인 형태는 다음과 같습니다.

$$\mathrm{H_3N^+{-}CH(R){-}COO^-}$$

이 pH 조건은 중요합니다. 아미노산의 전하에 대한 설명은 어떤 환경을 말하는지도 함께 밝혀야 정확합니다.

곁사슬이 아미노산의 종류를 어떻게 나누는가

곁사슬 $R$은 아미노산마다 달라지는 부분입니다. 글리신에서는 수소 원자처럼 아주 작을 수 있고, 트립토판 같은 아미노산에서는 훨씬 클 수 있습니다. 이 곁사슬은 몇 가지 중요한 성질에 영향을 줍니다.

• 아미노산이 주로 비극성인지 극성인지
• 주어진 pH 조건에서 전하를 띨 수 있는지
• 단백질에서 물에 노출된 부분을 선호하는지, 물을 피하는 부분을 선호하는지
• 단백질의 접힘이나 다른 분자와의 상호작용에 어떻게 기여하는지

기초 화학과 생화학에서는 아미노산을 흔히 곁사슬의 거동에 따라 분류합니다.

비극성

이 곁사슬들은 대체로 탄화수소와 비슷하며 물과의 상호작용이 약합니다. 그래서 접힌 단백질의 내부에 자주 나타납니다.

극성 무전하

이 곁사슬들은 물과 유리한 상호작용을 할 수 있지만, 보통 중성에 가까운 기초 모델에서는 완전한 전하를 띠는 것으로 쓰지 않습니다.

산성

이 아미노산들은 곁사슬이 양성자를 잃기 쉬워서 많은 생물학적 조건에서 음전하를 띨 수 있습니다.

염기성

이 아미노산들은 곁사슬이 양성자를 받기 쉬워서 많은 생물학적 조건에서 양전하를 띨 수 있습니다.

이 분류는 유용하지만 어디까지나 모델입니다. 전하는 pH와 무관한 영구적인 꼬리표가 아닙니다.

필수와 비필수는 구조가 아니라 식이의 구분이다

이것은 구조에 따른 분류가 아니라 영양학적 분류입니다.

필수 아미노산은 보통 조건에서 인체가 충분한 양을 만들 수 없어서 음식으로 섭취해야 하는 아미노산입니다. 비필수 아미노산은 보통 인체가 스스로 충분한 양을 합성할 수 있는 아미노산입니다.

그렇다고 해서 비필수 아미노산이 덜 중요하다는 뜻은 아닙니다. 단지 음식으로 반드시 공급받아야 하는 방식이 보통은 아니라는 뜻일 뿐입니다.

또한 이 목록이 모든 상황에서 완전히 같다는 뜻도 아닙니다. 나이, 건강 상태, 생리적 조건이 영향을 줄 수 있습니다. 예를 들어 빠른 성장기나 질병 상태처럼 특정한 상황에서는 일부 아미노산이 조건부 필수로 여겨집니다.

예제로 보기: 알라닌 분류하기

곁사슬이 메틸기인 알라닌을 생각해 봅시다. 즉, $R = \mathrm{CH_3}$입니다. 낯선 아미노산을 빠르게 이해하고 싶다면 이 방식이 좋은 틀입니다.

먼저 공통 골격을 확인합니다.

• 아미노기
• 카복실기
• 중심 탄소
• 곁사슬 $\mathrm{CH_3}$

다음으로 곁사슬을 읽습니다. $\mathrm{CH_3}$는 작은 탄화수소기이므로, 기초 분류에서 알라닌은 보통 비극성으로 다룹니다. 이것만으로도 바로 유용한 정보를 얻을 수 있습니다. 강한 극성이나 전하를 띠는 아미노산과 비교하면, 알라닌은 물과의 직접적인 상호작용을 더 덜 선호합니다.

그다음에는 화학적 분류와 영양학적 분류를 분리해서 생각해야 합니다.

• 화학적 유형: 알라닌은 보통 비극성으로 분류됩니다.
• 영양학적 유형: 알라닌은 인체가 보통 합성할 수 있으므로 비필수 아미노산입니다.

이 한 가지 예가 핵심을 보여 줍니다. 하나의 분류는 곁사슬의 화학을 설명하고, 다른 분류는 식이 요구를 설명합니다. 둘은 같은 범주가 아닙니다.

아미노산에 대해 흔히 하는 실수

"필수"를 "더 중요하다"는 뜻으로 받아들이기

그렇지 않습니다. 필수라는 말은 식이상 필요를 뜻할 뿐, 그 분자가 화학적으로 얼마나 근본적인지를 뜻하지 않습니다.

pH의 역할을 잊기

아미노산은 환경에 따라 전하 상태가 바뀔 수 있습니다. 전하에 대한 설명은 반드시 특정 조건과 함께 제시해야 합니다.

모든 아미노산의 곁사슬 거동이 같다고 가정하기

모든 아미노산은 공통 골격을 공유하지만, 곁사슬은 크기, 극성, 반응성에서 크게 다를 수 있습니다.

아미노산과 단백질을 혼동하기

아미노산은 더 작은 구성 단위입니다. 단백질은 아미노산이 순서대로 연결되어 만들어진 큰 분자입니다.

아미노산이 중요한 이유

아미노산은 단백질 화학, 효소 기능, 영양, 대사, 의약, 생명공학에서 중요합니다. 또한 작용기, 산-염기 거동, 분자 구조를 한 계열의 화합물 안에서 함께 다루기 때문에 유기화학과 생물학을 잇는 실용적인 연결 주제이기도 합니다.

비슷한 화학 사례도 해보기

이미 알고 있는 아미노산 하나를 골라 직접 해보세요. 예를 들어 글리신, 알라닌, 라이신이 좋습니다. 먼저 골격을 확인한 뒤, 두 가지를 따로 물어보세요. 어떤 종류의 곁사슬을 가지는가, 그리고 인간에게 필수인가 비필수인가? 다음으로 비슷한 화학 사례를 더 살펴보고 싶다면, 아미노산을 다른 작용기와 비교해 보세요.